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Probit®

apparanto digerente

Genesi del prodotto

Cenni sull’anatomia e la fisiologia dell’apparato digerente – Proteine – Enzimi.

Per comprendere in modo ottimale come è nato Probit, bisogna conoscere almeno a grandi linee come funziona il nostro sistema digerente.

La maggior parte degli alimenti che l'uomo mangia è trasformata in composti semplici affinché possano giungere, attraverso il sangue, alle cellule del corpo e qui essere assorbite per produrre energia utile alle molteplici funzioni vitali. La responsabile principale di questo processo è la funzione digestiva caratterizzata da molti organi che, insieme, formano l'apparato digerente. L'apparato digerente dell'uomo è formato dal tubo digerente e dalle ghiandole della digestione. Il tubo digerente è lungo circa 10-12 metri e non ha nessuna interruzione, esso è composto dai seguenti organi: bocca, faringe, esofago, stomaco, intestino tenue e crasso. Le ghiandole della digestione sono le ghiandole salivari, il fegato e il pancreas, le ghiandole gastriche e le ghiandole intestinali (o enteriche). Le fasi della digestione sono di due tipi: meccanica e chimica. Le fasi della digestione meccanica consistono di tutti i movimenti fisici che permettono di sminuzzare, triturare, inghiottire, rimescolare e trasportare il cibo.

Le proteine

La nostra dieta quotidiana è sempre più costituita da sostanze proteiche di varia natura (vegetali e/o animali).

Le proteine (dal greco Proteios, di prima importanza, al primo posto) assumono un ruolo centrale, determinante e decisivo per la sopravvivenza, andando a costituire il 70% circa della sostanza secca presente in natura.

Le proteine si legano anche a grassi e carboidrati, formando rispettivamente le lipoproteine e le glicoproteine e svolgono le funzioni più importanti del nostro organismo: enzimi, struttura, ormoni, immunoglobuline, neurotrasmettitori, ecc.

Si può, quindi, comprendere bene il lavoro complesso che svolgono queste sostanze all’interno del nostro organismo.

La funzione delle proteine

Ma vediamo più in dettaglio la struttura delle proteine ed il loro metabolismo.
Le proteine sono Macronutrienti (come i Lipidi o Grassi e i Glucidi o Carboidrati), formate da singole unità amminoacidiche in sequenza. La stessa fila di aminoacidi è ripiegata su sé stessa in diversi modi e in alcuni casi vi sono più sub-unità unite tra loro formando dei veri e propri complessi proteici

Le proteine sono Macronutrienti

Più sono complesse più le proteine necessitano di energia e di tempo per essere demolite. Al nostro organismo infatti servono i singoli aminoacidi ESSENZIALI (8 nell’adulto, 9 nei bambini compresa l’istidina) per RICOSTRUIRE le proteine che ci servono.




La “cascata” digestiva è presieduta da primi attori chiamati ENZIMI


enzimi

Queste proteine super-specializzate (catalizzatori Biologici) hanno il compito di “smantellare” le proteine che introduciamo con la dieta fino a singoli aminoacidi o poco più, per essere poi assorbiti dalle cellule intestinali e riassemblati in proteine che servono all’organismo per i suoi scopi.


Aminoacidi essenziali e non

aminoacidi

La digestione delle Proteine

Gli enzimi digestivi

La digestione delle proteine si verifica a seguito dell’idrolisi dei legami peptidici che legano i singoli aminoacidi nella catena polipeptidica, in reazioni catalizzate da enzimi detti proteasi. Le proteasi intestinali, specifiche per la catena laterale degli aminoacidi, sono idrolasi che possono essere distinte in due classi:

  • endopeptidasi, che idrolizzano legami peptidici all’interno della catena polipeptidica, e sono prodotte dallo stomaco e dal pancreas esocrino;
  • esopeptidasi, di cui ne esistono due gruppi:
    le carbossipeptidasi, che rimuovono aminoacidi dall’estremità C-terminale dei peptidi, e sono prodotte dal pancreas esocrino;
    le aminopeptidasi, che agiscono sull’estremità N-terminale dei peptidi, e sono prodotte dagli enterociti.


Questi enzimi sono sintetizzati e secreti in forma inattiva, e in questa forma sono detti zimogeni o proenzimi.
All’interno della cellula gli zimogeni sono concentrati in vescicole delimitate da membrane chiamate granuli di zimogeno. Una volta che la cellula è stimolata dallo specifico segnale, la membrana del granulo si fonde con quella plasmatica e gli zimogeni sono rilasciati per esocitosi.

endopeptidasi esopeptidasi
Scindono i legami peptidici all'interno della molecola proteica, originando peptidi di varia lunghezza. Idrolizzano legami peptidici situati all'estremità della catena aminoacidica
ORIGINE
Gastriche e pancreatiche Pancreatiche e intestinali
  • Pepsina: prodotta dalle cellule peptiche dello stomaco in forma inattiva (pepsinogeno). Attivata dall'acido cloridrico. Interviene soprattutto sui legami peptidici che impegnano aminoacidi aromatici (come tirosina, triptofano e fenilalanina).
  • Tripsina: prodotta dal pancreas esocrino in forma inattiva (tripsinogeno). Attivata dall'enteropeptidasi duodenale. Interviene soprattutto sui legami peptidici che impegnano aminoacidi basici (come arginina e lisina).
  • Chimotripsina: prodotta dal pancreas esocrino in forma inattiva (chimotripsinogeno). Attivata dalla tripsina. Interviene soprattuto sui legami peptidici che impegnano aminoacidi aromatici ( come tirosina, triptofano e fenilalanina).
  • Elastasi: prodotta dal pancreas esocrino in forma inattiva (pre-pro-elastasi). Attivata dalla tripsina. Unico enzima capace di attaccare l'elastina e come tale importantissimp per la digestione degli alimenti carnei.
  • Carbossipeptidasi: prodotte e secrete dal pancreas esocrino in parte attiva ed in parte in forma inattiva. Intervengono sui legami peptidici posti all'estremità carbossilica della catena amminoacidica.
  • Amminopeptidasi: prodotte e secrete dalla mucosa duodenale. Intervengono sui legami peptidici posti all'estremità carbossilica della catena amminoacidica.
  • Dipeptidasi: secrete dagli enterociti dell'intestino tenue, idrilizzano il legame peptidico che tiene unite singole coppie di aminoacidi.
La digestione delle Proteine

Dato che le proteasi suddette vanno a tagliare in corrispondenza di aminoacidi differenti, ogni peptide prodotto da un enzima può essere substrato di un altro. In questo modo il materiale proteico in arrivo dallo stomaco è efficacemente idrolizzato a formare aminoacidi liberi e piccoli peptidi di 2-8 residui su cui vanno ad agire anche le aminopeptidasi secrete dagli enterociti e legate ai loro microvilli. Sono presenti anche dipeptidasi.
Infine va notato che le stesse proteasi saranno alla fine digerite, ponendo fine al processo.
L’importanza e l’efficacia degli enzimi proteolitici intestinali nella digestione delle proteine assunte con gli alimenti si può capire da questo esempio. Se in laboratorio si vuol idrolizzare delle proteine negli aminoacidi costituenti è necessario utilizzare un acido forte come catalizzatore e il riscaldamento del campione a 105°C per tutta la notte. Nel intestino si ottiene lo stesso risultato lavorando prima in un ambiente relativamente acido, lo stomaco, poi debolmente alcalino, il duodeno, a 37°C, e completando il tutto in poche ore.

Gli aminoacidi liberati, insieme a di- e tripeptidi, possono essere assorbiti dagli enterociti. I di- e tripeptidi sono in genere idrolizzati negli aminoacidi costituenti all’interno degli enterociti, e questo spiega perché nel circolo portale si ritrovano in pratica solo aminoacidi liberi.